Congelare all’istante le strutture biologiche più complesse in una sorta di “fermo immagine” della vita che permette di studiarle a livello atomico per scoprire i punti deboli di virus e batteri e progettare di conseguenza i farmaci capaci di sconfiggerli. È questa la rivoluzione aperta dalla tecnica di microscopia premiata con il Nobel della Chimica 2017. Il premio è stato assegnato congiuntamente allo svizzero Jacques Dubochet (74 anni), dell’università di Losanna, al tedesco Joachim Frank (77 anni), della Columbia University di New York, e al britannico Richard Henderson (72 anni), del Laboratorio di Biologia molecolare del Medical Research Council (Mrc) a Cambridge. Come è accaduto per il Nobel della Fisica, anche questa volta il riconoscimento è andato a un campo di ricerca nuovo e promettente, completamente proiettato nel futuro. Soltanto adesso, infatti, i microscopi elettronici che analizzano i campioni biologici “immobilizzati” dal freddo cominciano a diffondersi nei laboratori di tutto il mondo.
In Europa sono una decina, anche per via dei costi che oscillano fra 3 e 7 milioni di euro, e di questi uno si trova in Italia, nel Laboratorio di Crio-Microscopia elettronica (Cryo EM Lab) dell’Università di Milano. “A breve distanza sono stati premiati con il Nobel due avanzamenti nel campo della microscopia”, ha aggiunto riferendosi al premio assegnato nel 2014 al perfezionamento della microscopia ottica, ha osservato Daniela Corda, dell’Istituto di Biochimica delle Proteine del Consiglio Nazionale delle Ricerche (Ibp-Cnr). “Queste nuove tecniche di microscopia elettronica permettono di avere informazioni sulla struttura delle molecole indipendentemente dalla possibilità di cristallizzarle”, ha detto il biologo molecolare Alessandro Desideri, dell’università di Roma Tor Vergata. Se la cristallografia è stata finora una delle tecniche più efficaci per studiare le proteine, non è altrettanto efficace per riuscire a vedere altre strutture, come quelle della membrana cellulare.
Il problema è stato superato dalla tecnica messa a punto da Dubochet, Frank e Henderson e adesso, ha osservato Desideri, “si aprono prospettive immense”. Diventa possibile, per esempio, osservare in una volta centinaia di migliaia di molecole vetrificate in stati di movimento differenti. Ognuna di queste singole immagini fornisce gli elementi per ottenere una visione d’insieme, come in un film. Si potranno mettere a punto nuovi farmaci capaci di bloccare proteine pericolose come quelle che i virus usano per invadere le cellule. “Sono strumenti nuovi, messi a punto negli ultimi due o tre anni, con una valanga di pubblicazioni scientifiche”, ha rilevato Mario Milani, dell’Istituto di Biofisica del Cnr a Milano. “Siamo all’inizio di una rivoluzione che nei prossimi decenni - ha concluso il ricercatore - promette di portare a sviluppi molto importanti sia nella biologia di base sia nelle applicazioni”.
Aggiornato il 05 ottobre 2017 alle ore 16:32
